Name:
Seutter von Loetzen, Christian, Dr.
geboren:
24. März 1985
Adresse:
Universität Bayreuth; LS Biopolymere
Universitätsstraße 30, 95447 Bayreuth
Tel.: +49 921 55-3869
 
E-Mail: Christian.Seutter@uni-bayreuth.de

Derzeitige Position
seit 2011 Wissenschaftlicher Mitarbeiter, Universität Bayreuth, Lehrstuhl Biopolymere

Akademische Ausbildung
2009 Bachelor of Science der Biochemie, Universität Bayreuth: Prof. Dobbek, Lehrstuhl für bioanorganische Chemie
Thema: Klonierung, Expression, Reinigung und Characterisierung des [Fe-Fe] Reifungsproteins HydF aus Carboxydothermus hydrogenoformans
2011 Master of Science der Biochemie, Universität Bayreuth: Prof. Steegborn, Lehrstuhl Biochemie
Thema: Structural and biochemical characterization of adenylyl cyclases.

Beruflicher Werdegang ab Studienabschluss
seit 2011 Promotionsstudium, Universität Bayreuth, Prof. Rösch, Lehrstuhl Biopolymere, Thema: Physiologische und immunologische Charakterisierung von PR-10 Allergenen.
2014 Research Internship in Science and Engineering (Deutscher akademischer Austauschdienst, DAAD-RISE): Betreuung und Projektdesign: Identification of natural ligands from food allergens.
2013 Inernational Symposium of Molecular Allergology (ISMA 2013): Poster Präsentation: Identification of the natural ligand of Bet v 1 (poster nr. 3). Gewürdigt mit dem Posterpreis für herausragende Präsentation.
2012 Bayreuther Strukturtage, Thurnau. Vortrag: Solution structure of the major strawberry allergen Fra a 1.
2012 Rabensteiner Kolleg, Pottenstein. Vortrag: Solution structure of the major strawberry allergen Fra a 1.
2010 Forschungspraktikum, Universität Stockholm, Prof. Mäler, Lehrstuhl für Biophysik und Biochemie, Thema: Studying the interaction of DynorphinAwith the EL2 segment of the κ-opioid receptor by protein fusion.

10 wichtige Publikationen
(Mitglieder LS Biopolymere in Fettdruck)
[1]     Seutter von Loetzen C, Jacob T, Hartl-Spiegelhauer O, Vogel L, Schiller D, Spörlein-Güttler C, Schobert R, Vieths S, Hartl MJ, Rösch P. (2015) Ligand Recognition of the Major Birch Pollen Allergen Bet v 1 is Isoform Dependent.
PLoS One 2015; 10:e0128677
[2]     Husslik F, Hanschmann KM, Krämer A, Seutter von Loetzen C, Schweimer K, Bellinghausen I, Treudler R, Simon JC, Vogel L, Völker E, Randow S, Reuter A, Rösch P, Vieths S, Holzhauser T, Schiller D. (2015) Folded or Not? Tracking Bet v 1 Conformation in Recombinant Allergen Preparations.
PLoS One 2015; 10:e0132956
[3]     Berkner Hanna, Seutter von Loetzen Christian, Hartl Maximilian Johannes, Randow Stefanie, Gubesch Michaela, Vogel Lothar, Husslik Felix, Reuter Andreas, Lidholm Jonas, Ballmer-Weber Barbara, Vieths Stefan, Rösch Paul, & Schiller Dirk. (2014) Enlarging the Toolbox for Allergen Epitope Definition with an Allergen-Type Model Protein.
PLoS One. 2014; 9:e111691
[4]     Seutter von Loetzen Christian, Hoffmann Thomas, Hartl Maximillian Johannes, Schweimer Kristian, Schwab Wilfried, Rösch Paul, & Hartl‑Spiegelhauer Olivia. (2014) Secret of the major birch pollen allergen Bet v 1: identification of the physiological ligand.
Biochemical Journal 457: 379-390
[5]     Seutter von Loetzen Christian, Schweimer Kristian, Schwab Wilfried, Rösch Paul, & Hartl‑Spiegelhauer Olivia. (2012) Solution structure of the strawberry allergen Fra a 1.
Bioscience Reports 32: 567-575
[6]      
[7]      
[8]      
[9]      
[10]      

Forschungsschwerpunkte
Eine der zentralen Fragen in der Allergieforschung lautet: Welche Eigenschaften machen ein Protein zu einem Allergen? Um dieser Frage nachzugehen, liegt der Fokus meiner Arbeit auf der physiologischen und immunologischen Charakterisierung von Allergenen der pathogenisis-related-10 Proteinfamilie (PR-10). Die allergenen Mitglieder dieser Familie sind verantwortlich für allergische Symptome von Millionen Patienten weltweit, ihre natürliche Funktion sowie die Lage der Antikörperinteraktion sind jedoch größtenteils ungeklärt. Aus physiologischer Sicht bedeutet dies, die Isolation und Reinigung von Allergenen aus natürlichen Quellen wie Pollen, Obst und Gemüse. Mittels verschiedener analytischer Methoden wie magnetischer Kernresonanz-Spektroskopie (NMR), Hochleistungsflüssigkeitschromatographie (HPLC) und Massenspektrometrie werden die gereinigten Allergene weiter untersucht um natürliche Bindungspartner dieser Proteine zu identifizieren. Den immunologischen Schwerpunkt dieser Arbeit stellt die Identifikation der Lage, Struktur und klinischer Relevanz von IgE-Epitopen der Allergene dar. Hierbei wird die Antigen-Antikörperinteraktion mittels NMR-Spektroskopie im Detail analysiert um einen Beitrag zur Verbesserung der Allergietherapie zu leisten.